Pesquisadores da Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto da Universidade de São Paulo (FCFRP-USP) identificaram uma substância presente no veneno do escorpião Brotheas amazonicus com potencial para ser usada no tratamento do câncer de mama.
Os estudos iniciais demonstram que a molécula, batizada de BamazScplp1, provoca a morte de células tumorais de forma semelhante ao paclitaxel, um quimioterápico já utilizado no combate à doença.
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Os dados preliminares foram apresentados entre os dias 10 e 12 de junho durante a Fapesp Week França, realizada em Toulouse, sul do país europeu. A pesquisa é resultado de uma colaboração entre a USP, o Instituto Nacional de Pesquisas da Amazônia e a Universidade do Estado do Amazonas.
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“Conseguimos identificar por meio de um trabalho de bioprospecção uma molécula na espécie desse escorpião amazônico que é semelhante à encontrada em peçonhas de outros escorpiões e com ação contra as células do câncer de mama”, afirmou à Agência Fapesp a professora Eliane Candiani Arantes, da FCFRP-USP e coordenadora do projeto.
Os testes em laboratório demonstraram que o peptídeo isolado do veneno do escorpião provocou a morte das células cancerosas principalmente por necrose. Segundo os pesquisadores, essa é uma forma de morte celular que causa a ruptura da célula e liberação de seu conteúdo, o que pode desencadear respostas inflamatórias no organismo.
O projeto integra uma linha de pesquisa voltada à obtenção de compostos bioativos a partir do veneno de animais peçonhentos. Em parceria com o Centro de Ciência Translacional e Desenvolvimento de Biofármacos, vinculado ao Centro de Estudos de Venenos e Animais Peçonhentos da Unesp de Botucatu, os cientistas já haviam desenvolvido produtos similares.
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Um dos resultados anteriores desse trabalho é o selante de fibrina, considerado uma “cola biológica”, produzido a partir de uma enzima presente no veneno de serpentes das espécies Bothrops neuwiedi pauloensis e Crotalus durissus terrificus.
Combinada a uma substância extraída do sangue de animais como búfalos e carneiros, a enzima forma uma estrutura que imita o processo natural de cicatrização. O produto está atualmente em fase 3 de testes clínicos, a última etapa antes de uma possível autorização para comercialização.
Além disso, os pesquisadores conseguiram clonar e expressar outra enzima derivada da cascavel, chamada colineína-1, que se diferencia da toxina giroxina por apenas um aminoácido. “Nossa ideia, agora, é obter essa serinoprotease por expressão heteróloga em Pichia pastoris”, explicou Arantes, em referência a uma levedura utilizada para produzir proteínas de forma controlada.
A equipe pretende ainda associar a colineína-1 a outro composto, o CdtVEGF, uma substância extraída da mesma espécie de cascavel e que estimula a formação de vasos sanguíneos. O objetivo é desenvolver uma nova versão do selante de fibrina com melhores resultados clínicos e maior viabilidade de produção em larga escala.
No campo das neurotoxinas, o grupo também isolou duas substâncias com ação imunossupressora a partir de escorpiões, por meio do mesmo método de expressão em leveduras. A intenção é reproduzir esses compostos em laboratório de forma mais eficiente e segura.
“Também pretendemos obter essas moléculas por expressão heteróloga”, adiantou a pesquisadora. O método permite produzir as proteínas sem a necessidade de extrair diretamente o veneno do animal, o que contribui para a conservação da fauna e facilita a produção em maior escala.
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